„CJC-1295 bez DAC”, częściej nazywany Mod GRF 1-29, to zrobiony w laboratorium peptyd (krótki łańcuszek aminokwasów) będący przerobionym fragmentem naturalnego hormonu GHRH — sygnału, którym mózg każe przysadce wydzielać hormon wzrostu. Od zwykłego fragmentu GHRH (sermorelinu) różni się czterema zamianami aminokwasów, które mają chronić go przed rozkładem. Od „pełnego” CJC-1295 różni się brakiem chemicznego haczyka (DAC), który wiąże peptyd z albuminą i wydłuża działanie do dni. Najważniejsza rzecz w tym przeglądzie: nie znaleźliśmy ani jednego recenzowanego badania u ludzi z tym dokładnie związkiem. To, co o nim „wiadomo”, to wnioski z badań nad pojedynczymi zamianami, ze zwierząt i — co najbardziej mylące — z badań nad CJC-1295 z DAC, czyli inną cząsteczką.
Czym jest Mod GRF 1-29 i skąd zamieszanie z nazwą
Nazwa CJC-1295 została nadana przez firmę ConjuChem z Montrealu jednej konkretnej cząsteczce: fragmentowi GHRH(1-29) z czterema zamianami aminokwasów i doczepioną na końcu grupą (maleimidopropionamid lizyny), która po wstrzyknięciu trwale łączy się z albuminą we krwi. Ten łącznik to właśnie DAC. Praca Jetté i wsp. (2005) opisuje, jak spośród trzech takich koniugatów wybrano CJC-1295 jako stabilny analog o wydłużonym czasie półtrwania. Po usunięciu haczyka zostaje sam czterokrotnie zmieniony fragment 1-29 — i to jest Mod GRF 1-29. „CJC-1295 bez DAC” to nazwa handlowa, nie naukowa; w literaturze ten peptyd praktycznie nie występuje pod żadną z tych nazw. Nie jest lekiem w żadnym kraju.
Jak ma działać
GHRH działa na „przełącznik” (receptor) na komórkach przysadki — małego gruczołu u podstawy mózgu — i wyzwala wyrzut hormonu wzrostu (GH), a ten podnosi IGF-1. Mod GRF 1-29 ma działać tak samo jak sermorelin, tylko dłużej, bo enzymy wolniej go tną. Z założenia daje pojedynczy, krótki puls GH, a nie wielodniowe pobudzenie jak wersja z DAC. To jednak opis oczekiwany, nie zmierzony: przegląd Dominikowskiego i wsp. (2026) stwierdza, że twierdzenia o „fizjologicznej pulsacji” i wpływie na skład ciała pochodzą z ekstrapolacji z pokrewnych związków (głównie sermorelinu) i ze źródeł nienaukowych.
Budowa — po co cztery zamiany
Każda zamiana ma uzasadnienie w chemii peptydów z lat 80. i 90. Naturalny GHRH jest we krwi cięty przez enzym DPP-IV między 2. a 3. aminokwasem — Frohman i wsp. (1989) pokazali, że to główna droga rozkładu i że D-aminokwas w pozycji 1 lub 2 blokuje cięcie; stąd D-alanina w pozycji 2. Campbell i wsp. (1994) opisali pozostałe problemy: asparagina w pozycji 8 samorzutnie przekształca się w roztworze wodnym (izomeryzacja), a metionina w pozycji 27 utlenia się — obie zmiany obniżają aktywność. Zamiana na glutaminę (8) i leucynę (27) stabilizuje cząsteczkę, a zamiana glicyny na alaninę w pozycji 15 poprawia wiązanie z receptorem. Analogi z zamianami w tych samych pozycjach (w pracy Campbella z innymi resztami na początku łańcucha) były w hodowli komórek przysadki szczura około trzy razy silniejsze od naturalnego GHRH, a u świń — 11–13 razy. Zestaw D-Ala2, Gln8, Ala15, Leu27 jest peptydową częścią CJC-1295.
Co badano — komórki i zwierzęta
Dane z laboratorium dotyczą pojedynczych zamian albo pełnego CJC-1295. Campbell i wsp. (1994) potwierdzili w osoczu in vitro, że zamiany na początku łańcucha blokują cięcie przez DPP-IV przez 24 godziny. Jetté i wsp. (2005) wykazali u szczurów, że CJC-1295 (z DAC) daje czterokrotnie większe pole pod krzywą GH w ciągu 2 godzin niż niezmodyfikowany fragment 1-29 i jest wykrywalny we krwi ponad 72 godziny. Ważna przestroga płynie z pracy Aitmana i wsp. (1989): analog z D-alaniną w pozycji 2, „superaktywny” u szczura, u ludzi dał wyrzut GH taki sam jak zwykły fragment 1-29 — zwiększona siła działania u gryzoni nie przeniosła się na człowieka, prawdopodobnie przez różnice w receptorze.
Dane u ludzi — czego nie ma i co jest zamiast
Szukaliśmy w PubMed pod hasłami „modified GRF”, „mod GRF”, „CJC-1295 without DAC”, „tetrasubstituted GRF(1-29)” i „CJC-1295” oraz w rejestrze ClinicalTrials.gov. Wynik: zero badań u ludzi z Mod GRF 1-29. W rejestrze jest jedno badanie z CJC-1295 (wersja z DAC, u osób z HIV) — przerwane. Przegląd z 2026 roku przypisuje wersji bez DAC najniższy poziom dowodów (D: brak recenzowanych badań u ludzi). Co istnieje zamiast: Soule i wsp. (1994) podawali 10 zdrowym mężczyznom we wlewie dożylnym zwykły fragment 1-29 i jego wersję z samą D-alaniną w pozycji 2 — czas zaniku z krwi wydłużył się z 4,3 do 6,7 minuty, a klirens spadł o połowę. To jedyne dane u ludzi o którejkolwiek z zamian; skala to minuty, nie godziny.
Najczęściej cytowane „badania u ludzi z CJC-1295” to prace Teichmana i wsp. (2006) i ich kontynuacje — dotyczą wersji z DAC: po jednym wstrzyknięciu GH rósł 2–10-krotnie przez 6 lub więcej dni, IGF-1 1,5–3-krotnie przez 9–11 dni, a czas półtrwania wynosił 5,8–8,1 dnia. Tych liczb nie da się przenieść na Mod GRF 1-29, bo wynikają z wiązania z albuminą, którego wersja bez DAC nie ma. Więcej w osobnym materiale o CJC-1295.
Obrót, doping i tożsamość produktu
Choć nauka o nim milczy, Mod GRF 1-29 jest w obrocie. Gajda i wsp. (2019) zbadali preparaty przejęte przez duńskie służby celne i zidentyfikowali w nich analogi GHRP-2, GHRP-6, ipamorelinu i „zmodyfikowanego GRF 1-29” — ale we wszystkich przypadkach z dodatkową glicyną na początku łańcucha, czyli cząsteczki inne niż deklarowane. Autorzy piszą wprost, że związki te mogą być używane jako środki dopingujące. Amerykańska FDA umieściła CJC-1295 na liście substancji do receptury, które mogą stwarzać istotne ryzyko, wskazując na zgłoszone poważne zdarzenia — przyspieszenie akcji serca i uogólnione rozszerzenie naczyń — oraz ryzyko immunogenności i zanieczyszczeń (lista FDA); wpis nie rozróżnia wersji z DAC i bez.
Bezpieczeństwo i ograniczenia dowodów
Bezpieczeństwo Mod GRF 1-29 u ludzi nie było badane — nie ma danych o tolerancji, wpływie na glukozę ani o działaniu długoterminowym. Przez analogię do sermorelinu można oczekiwać zaczerwienienia twarzy i bólu w miejscu wstrzyknięcia, ale to przypuszczenie. Każde pobudzanie osi GH–IGF-1 niesie teoretyczne, nieprzebadane pytania o wpływ długotrwale podniesionego IGF-1 na ryzyko nowotworów (przegląd z 2026 roku). Do tego problem tożsamości: preparaty z szarej strefy zawierały cząsteczki inne niż deklarowane, więc bez certyfikatu analizy nie wiadomo, co jest w fiolce. Świadomie nie podajemy żadnych sposobów użycia ani dawek — w tym przypadku nie ma nawet badań, z których dałoby się je przytoczyć.
Szersze tło — analogi GHRH
Mod GRF 1-29 leży pomiędzy sermorelinem (bez zamian, historycznie lek Geref) a CJC-1295 z DAC (zamiany plus haczyk albuminowy, badania fazy 1 u ludzi). Jedynym analogiem GHRH z badaniami fazy 3 i rejestracją jest tesamorelin. W internecie Mod GRF 1-29 bywa opisywany jako „wzorcowy partner” dla ipamorelinu, który działa przez inny receptor (greliny); nie znaleźliśmy żadnego badania takiego połączenia u ludzi.
Podsumowanie
Mod GRF 1-29 to fragment GHRH(1-29) z czterema dobrze uzasadnionymi chemicznie zamianami, będący peptydową częścią CJC-1295 pozbawioną łącznika DAC. Zamiany badano na komórkach, u świń i szczurów, a jedną z nich (D-Ala2) u 10 mężczyzn; sam gotowy peptyd nie ma ani jednego recenzowanego badania u ludzi, a najczęściej cytowane liczby dotyczą innej cząsteczki — CJC-1295 z DAC. Stan dowodów: brak danych u ludzi; wszystko poza chemią jest wnioskowaniem przez analogię.
Źródła
- Dominikowski A, Rękoś Z, Olejarz M, et al. The emerging landscape of performance-enhancing peptides modulating GH-IGF1 axis: bridging the gap between clinical evidence and patient self-administration. Frontiers in Endocrinology. 2026;17:1822475. PMID: 42395176. DOI: 10.3389/fendo.2026.1822475. pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/42395176
- Jetté L, Léger R, Thibaudeau K, et al. Human growth hormone-releasing factor (hGRF)1-29-albumin bioconjugates activate the GRF receptor on the anterior pituitary in rats: identification of CJC-1295 as a long-lasting GRF analog. Endocrinology. 2005;146(7):3052–8. PMID: 15817669. DOI: 10.1210/en.2004-1286. pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/15817669
- Teichman SL, Neale A, Lawrence B, et al. Prolonged stimulation of growth hormone (GH) and insulin-like growth factor I secretion by CJC-1295, a long-acting analog of GH-releasing hormone, in healthy adults. Journal of Clinical Endocrinology and Metabolism. 2006;91(3):799–805. PMID: 16352683. DOI: 10.1210/jc.2005-1536. pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/16352683
- Campbell RM, Stricker P, Miller R, et al. Enhanced stability and potency of novel growth hormone-releasing factor (GRF) analogues derived from rodent and human GRF sequences. Peptides. 1994;15(3):489–95. PMID: 7937325. DOI: 10.1016/0196-9781(94)90211-9. pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/7937325
- Frohman LA, Downs TR, Heimer EP, Felix AM. Dipeptidylpeptidase IV and trypsin-like enzymatic degradation of human growth hormone-releasing hormone in plasma. Journal of Clinical Investigation. 1989;83(5):1533–40. PMID: 2565342. DOI: 10.1172/JCI114049. pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/2565342
- Soule S, King JA, Millar RP. Incorporation of D-Ala2 in growth hormone-releasing hormone-(1-29)-NH2 increases the half-life and decreases metabolic clearance in normal men. Journal of Clinical Endocrinology and Metabolism. 1994;79(4):1208–11. PMID: 7962295. DOI: 10.1210/jcem.79.4.7962295. pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/7962295
- Aitman TJ, Rafferty B, Coy D, et al. Bioactivity of growth hormone releasing hormone (1-29) analogues after SC injection in man. Peptides. 1989;10(1):1–4. PMID: 2546126. DOI: 10.1016/0196-9781(89)90065-x. pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/2546126
- Gajda PM, Holm NB, Hoej LJ, et al. Glycine-modified growth hormone secretagogues identified in seized doping material. Drug Testing and Analysis. 2019;11(2):350–354. PMID: 30136411. DOI: 10.1002/dta.2489. pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/30136411
Produkt przeznaczony wyłącznie do badań laboratoryjnych in-vitro. Nie jest lekiem dla ludzi i nie służy do leczenia.
