„CJC-1295 ohne DAC“, häufiger Mod GRF 1-29 genannt, ist ein im Labor hergestelltes Peptid (eine kurze Kette aus Aminosäuren), das ein umgebautes Fragment des natürlichen Hormons GHRH ist — des Signals, mit dem das Gehirn der Hypophyse befiehlt, Wachstumshormon freizusetzen. Vom schlichten GHRH-Fragment (Sermorelin) unterscheidet es sich durch vier Aminosäure-Substitutionen, die es vor dem Abbau schützen sollen. Vom „vollständigen“ CJC-1295 unterscheidet es sich durch das Fehlen des chemischen Hakens (DAC), der das Peptid an Albumin bindet und seine Wirkung auf Tage verlängert. Der wichtigste Punkt dieses Überblicks: Wir fanden keine einzige begutachtete Humanstudie zu genau dieser Verbindung. Was über sie „bekannt“ ist, wird aus Studien zu den einzelnen Substitutionen, aus Tierversuchen und — am irreführendsten — aus Studien zu CJC-1295 mit DAC abgeleitet, einem anderen Molekül.
Was Mod GRF 1-29 ist und warum der Name verwirrt
Den Namen CJC-1295 vergab die Firma ConjuChem aus Montreal für ein bestimmtes Molekül: das GHRH(1-29)-Fragment mit vier Aminosäure-Substitutionen und einer am Ende angehängten Gruppe (einem Lysin-Maleimidopropionamid), die sich nach der Injektion dauerhaft an Albumin im Blut bindet. Dieser Linker ist das DAC. Die Arbeit von Jetté et al. (2005) beschreibt, wie aus drei solchen Konjugaten CJC-1295 als stabiles Analogon mit verlängerter Halbwertszeit ausgewählt wurde. Entfernt man den Haken, bleibt das nackte, vierfach modifizierte 1-29-Fragment übrig — und das ist Mod GRF 1-29. „CJC-1295 ohne DAC“ ist ein Handelsname, kein wissenschaftlicher; in der Literatur taucht dieses Peptid unter keinem der beiden Namen praktisch je auf. Es ist in keinem Land ein Arzneimittel.
Wie es wirken soll
GHRH wirkt auf einen „Schalter“ (einen Rezeptor) auf Zellen der Hypophyse — einer kleinen Drüse an der Basis des Gehirns — und löst einen Schub von Wachstumshormon (GH) aus, der IGF-1 ansteigen lässt. Mod GRF 1-29 soll genau wie Sermorelin wirken, nur länger, weil Enzyme es langsamer zerschneiden. Konstruktionsbedingt gibt es einen einzelnen, kurzen GH-Puls statt der mehrtägigen Stimulation der DAC-Version. Das ist jedoch eine erwartete Beschreibung, keine gemessene: Die Übersichtsarbeit von Dominikowski und Kollegen (2026) hält fest, dass Behauptungen über „physiologische Pulsatilität“ und Effekte auf die Körperzusammensetzung aus der Extrapolation von verwandten Verbindungen (vor allem Sermorelin) und aus nicht-akademischen Quellen stammen.
Struktur — warum vier Substitutionen
Jede Substitution hat ihre Begründung in der Peptidchemie der 1980er- und 1990er-Jahre. Natürliches GHRH wird im Blut vom Enzym DPP-IV zwischen der 2. und 3. Aminosäure zerschnitten — Frohman et al. (1989) zeigten, dass dies der Hauptabbauweg ist und dass eine D-Aminosäure an Position 1 oder 2 den Schnitt blockiert; daher D-Alanin an Position 2. Campbell et al. (1994) beschrieben die übrigen Probleme: Das Asparagin an Position 8 lagert sich in wässriger Lösung spontan um (Isomerisierung), und das Methionin an Position 27 oxidiert — beide Veränderungen mindern die Aktivität. Ihr Ersatz durch Glutamin (8) und Leucin (27) stabilisiert das Molekül, und der Ersatz von Glycin durch Alanin an Position 15 verbessert die Rezeptorbindung. Analoga mit Substitutionen an denselben Positionen (in Campbells Arbeit mit anderen Resten am Anfang der Kette) waren in kultivierten Hypophysenzellen der Ratte etwa dreimal und bei Schweinen 11- bis 13-mal potenter als natürliches GHRH. Der Satz D-Ala2, Gln8, Ala15, Leu27 ist der Peptidteil von CJC-1295.
Was untersucht wurde — Zellen und Tiere
Die Labordaten betreffen die einzelnen Substitutionen oder das vollständige CJC-1295. Campbell et al. (1994) bestätigten in Plasma in vitro, dass Substitutionen am Anfang der Kette die Spaltung durch DPP-IV für 24 Stunden blockieren. Jetté et al. (2005) zeigten an Ratten, dass CJC-1295 (mit DAC) über 2 Stunden eine viermal größere Fläche unter der GH-Kurve liefert als das unmodifizierte 1-29-Fragment und über 72 Stunden hinaus im Blut nachweisbar bleibt. Eine wichtige Warnung kommt von Aitman et al. (1989): Ein Analogon mit D-Alanin an Position 2, bei der Ratte „superaktiv“, erzeugte beim Menschen denselben GH-Schub wie das schlichte 1-29-Fragment — die erhöhte Potenz bei Nagetieren übertrug sich nicht auf den Menschen, wahrscheinlich wegen Unterschieden im Rezeptor.
Humandaten — was fehlt und was an ihrer Stelle steht
Wir haben PubMed nach „modified GRF“, „mod GRF“, „CJC-1295 without DAC“, „tetrasubstituted GRF(1-29)“ und „CJC-1295“ sowie das Register ClinicalTrials.gov durchsucht. Ergebnis: null Humanstudien zu Mod GRF 1-29. Das Register enthält eine Studie zu CJC-1295 (der DAC-Version, bei Menschen mit HIV) — abgebrochen. Die Übersichtsarbeit von 2026 ordnet die Version ohne DAC der niedrigsten Evidenzstufe zu (D: keine begutachteten Humanstudien). Was stattdessen existiert: Soule et al. (1994) infundierten 10 gesunden Männern das schlichte 1-29-Fragment und seine Version, die nur D-Alanin an Position 2 trägt — die Halbwertszeit des Verschwindens aus dem Blut verlängerte sich von 4,3 auf 6,7 Minuten, und die Clearance halbierte sich. Das sind die einzigen Humandaten zu irgendeiner der Substitutionen; die Größenordnung sind Minuten, nicht Stunden.
Die am häufigsten zitierten „Humanstudien zu CJC-1295“ sind die Arbeiten von Teichman et al. (2006) und ihre Folgestudien — sie betreffen die Version mit DAC: Nach einer einzigen Injektion stieg GH 6 oder mehr Tage lang um das 2- bis 10-Fache, IGF-1 9–11 Tage lang um das 1,5- bis 3-Fache, und die Halbwertszeit betrug 5,8–8,1 Tage. Diese Zahlen lassen sich nicht auf Mod GRF 1-29 übertragen, denn sie beruhen auf der Albuminbindung, die der Version ohne DAC fehlt. Mehr dazu in einem eigenen Beitrag zu CJC-1295.
Handel, Doping und Produktidentität
Obwohl die Wissenschaft dazu schweigt, ist Mod GRF 1-29 im Umlauf. Gajda et al. (2019) analysierten vom dänischen Zoll beschlagnahmte Präparate und identifizierten Analoga von GHRP-2, GHRP-6, Ipamorelin und „modified GRF 1-29“ — jedoch in jedem Fall mit einem zusätzlichen Glycin am Anfang der Kette, also andere Moleküle als die deklarierten. Die Autoren sagen unumwunden, dass diese Verbindungen als leistungssteigernde Substanzen verwendet werden können. Die US-amerikanische FDA hat CJC-1295 auf ihre Liste der Bulk-Substanzen für die Rezepturherstellung gesetzt, die erhebliche Sicherheitsrisiken bergen können, und verweist auf gemeldete schwerwiegende Ereignisse — erhöhte Herzfrequenz und systemische vasodilatatorische Reaktion — sowie auf das Risiko von Immunogenität und Verunreinigungen (FDA-Liste); der Eintrag unterscheidet nicht zwischen der Version mit und der ohne DAC.
Sicherheit und die Grenzen der Evidenz
Die Sicherheit von Mod GRF 1-29 beim Menschen wurde nicht untersucht — es gibt keine Daten zur Verträglichkeit, zu Effekten auf die Glukose oder zu Langzeitwirkungen. In Analogie zu Sermorelin könnte man Gesichtsrötung und Schmerzen an der Injektionsstelle erwarten, doch das ist eine Vermutung. Jede Stimulation der GH-IGF-1-Achse wirft theoretische, unerforschte Fragen zur Wirkung eines dauerhaft erhöhten IGF-1 auf das Krebsrisiko auf (Übersichtsarbeit von 2026). Hinzu kommt das Identitätsproblem: Graumarktpräparate enthielten andere Moleküle als deklariert, sodass ohne Analysenzertifikat nicht bekannt ist, was in der Ampulle steckt. Wir nennen bewusst weder Anwendungsmethoden noch Dosierungen — in diesem Fall gibt es nicht einmal Studien, aus denen man sie zitieren könnte.
Der weitere Kontext — GHRH-Analoga
Mod GRF 1-29 steht zwischen Sermorelin (ohne Substitutionen, historisch das Arzneimittel Geref) und CJC-1295 mit DAC (Substitutionen plus Albuminhaken, Phase-1-Humanstudien). Das einzige GHRH-Analogon mit Phase-3-Studien und einer Zulassung ist Tesamorelin. Im Internet wird Mod GRF 1-29 oft als „Musterpartner“ für Ipamorelin beschrieben, das über einen anderen Rezeptor (den Ghrelin-Rezeptor) wirkt; wir fanden keine Humanstudie zu einer solchen Kombination.
Zusammenfassung
Mod GRF 1-29 ist das GHRH(1-29)-Fragment mit vier chemisch gut begründeten Substitutionen, der Peptidteil von CJC-1295 ohne den DAC-Linker. Die Substitutionen wurden in Zellen, an Schweinen und Ratten und eine davon (D-Ala2) an 10 Männern untersucht; das fertige Peptid selbst hat keine einzige begutachtete Humanstudie, und die am häufigsten zitierten Zahlen gehören zu einem anderen Molekül — CJC-1295 mit DAC. Studienlage: keine Humandaten; alles jenseits der Chemie ist Schlussfolgerung per Analogie.
Quellen
- Dominikowski A, Rękoś Z, Olejarz M, et al. The emerging landscape of performance-enhancing peptides modulating GH-IGF1 axis: bridging the gap between clinical evidence and patient self-administration. Frontiers in Endocrinology. 2026;17:1822475. PMID: 42395176. DOI: 10.3389/fendo.2026.1822475. pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/42395176
- Jetté L, Léger R, Thibaudeau K, et al. Human growth hormone-releasing factor (hGRF)1-29-albumin bioconjugates activate the GRF receptor on the anterior pituitary in rats: identification of CJC-1295 as a long-lasting GRF analog. Endocrinology. 2005;146(7):3052–8. PMID: 15817669. DOI: 10.1210/en.2004-1286. pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/15817669
- Teichman SL, Neale A, Lawrence B, et al. Prolonged stimulation of growth hormone (GH) and insulin-like growth factor I secretion by CJC-1295, a long-acting analog of GH-releasing hormone, in healthy adults. Journal of Clinical Endocrinology and Metabolism. 2006;91(3):799–805. PMID: 16352683. DOI: 10.1210/jc.2005-1536. pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/16352683
- Campbell RM, Stricker P, Miller R, et al. Enhanced stability and potency of novel growth hormone-releasing factor (GRF) analogues derived from rodent and human GRF sequences. Peptides. 1994;15(3):489–95. PMID: 7937325. DOI: 10.1016/0196-9781(94)90211-9. pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/7937325
- Frohman LA, Downs TR, Heimer EP, Felix AM. Dipeptidylpeptidase IV and trypsin-like enzymatic degradation of human growth hormone-releasing hormone in plasma. Journal of Clinical Investigation. 1989;83(5):1533–40. PMID: 2565342. DOI: 10.1172/JCI114049. pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/2565342
- Soule S, King JA, Millar RP. Incorporation of D-Ala2 in growth hormone-releasing hormone-(1-29)-NH2 increases the half-life and decreases metabolic clearance in normal men. Journal of Clinical Endocrinology and Metabolism. 1994;79(4):1208–11. PMID: 7962295. DOI: 10.1210/jcem.79.4.7962295. pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/7962295
- Aitman TJ, Rafferty B, Coy D, et al. Bioactivity of growth hormone releasing hormone (1-29) analogues after SC injection in man. Peptides. 1989;10(1):1–4. PMID: 2546126. DOI: 10.1016/0196-9781(89)90065-x. pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/2546126
- Gajda PM, Holm NB, Hoej LJ, et al. Glycine-modified growth hormone secretagogues identified in seized doping material. Drug Testing and Analysis. 2019;11(2):350–354. PMID: 30136411. DOI: 10.1002/dta.2489. pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/30136411
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